Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

23.2. Роль белков в процессе электронного транспорта на большие расстояния

При исследовании ряда биологических явлений установлено, что перенос электронов без участия переносчиков осуществляется на расстояния, превышающие 30—70 А. Так, например, в процессе разделения зарядов между фотодонором и первичным рецептором электронов в фотосинтезирующих центрах бактерий происходит перенос электронов на расстояния порядка 30— 40 А. Перенос электронов на такие большие расстояния трудно объяснить простым механизмом туннелирования.

К сожалению, процесс переноса электронов обычно изучался в белковых системах, детальная молекулярная структура которых неизвестна. Для выяснения молекулярного механизма процесса переноса электронов крайне важны исследования процессов переноса между молекулами с известной молекулярной структурой.

Удобной моделью для изучения механизма переноса электрона в гемосодержащих белках оказалась окислительно-восстановительная реакция между феррицитохромом с и ферропроизводными миоглобина. Впервые окисление оксимиоглобина цитохромом с наблюдали японские ученые в 1964 г. Детальное исследование процесса переноса электрона в гемопротеинах проведено Б. П. Атанасовым, Г. Б. Постниковой, Ю. X. Садыковым и М. В. Волькенштейном [3].

В результате исследований установлено, что перенос электрона от оксимиоглобина к цитохрому с осуществляется без участия переносчиков при непосредственном контакте гемопротеинов. Активным местом присоединения цитохрома с к миоглобину является поверхность миоглобина, на которую выступают Следовательно, процесс переноса электрона с цитохрома с на молекулу миоглобина осуществляется вблизи ее N-конца. Этот конец удален от гема на расстояние 25 А. Таким образом, проведенные исследования показали, что перенос электрона происходит между атомами железа гемов дух молекул, расположенных на расстоянии превышающем 25—32 А. Учитывая этот результат, авторы работы [3] приходят к такому заключению: «Маловероятно, что перенос электрона на таких расстояниях осуществляется по туннельному механизму».

Одно из возможных объяснений переноса электрона на столь большие расстояния связано с предположением, что процесс переноса облегчается участием белковых молекул между донором и акцептором электронов.

Вопрос о возможности перемещения электронов по белковым цепям обсуждается в литературе уже длительное время. Так, например, Сент-Дьердьи [235, 2361 в 1941 г. высказал предположение, что белковые структуры могут обладать полупроводниковыми свойствами, в частности иметь зоны проводимости, по которым могли бы мигрировать электроны и дырки.

Идея о рассмотрении гигантских молекул биополимеров как твердых тел впервые высказана Йорданом [171]. Он пришел к заключению, что вследствие взаимодействия регулярно расположенных групп атомов в больших молекулах образуются энергетические зоны и становится возможной миграция энергии на большие расстояния.

Первые квантово-механические расчеты одноэлектронных энергетических состояний в биополимерах с помощью метода молекулярных орбит были выполнены в 1949 г. Эвансом и Гергели 1125]. Они исследовали энергетическую структуру линейной системы пептидных групп, связанных водородными взаимодействиями. В изолированной пептидной группе имеется три дискретных уровня для четырех -злектронов. При учете связи между пептидными группами в цепочке, содержащей N групп, три дискретных уровня превращаются в три энергетические зоны, содержащие по N подуровней. Все состояния двух нижайших зон заняты 4 N электронами по два с противоположными спинами в каждом состоянии. Верхняя из этих двух зон называется валентной зоной. Третья зона не содержит электронов и называется зоной проводимости.

Согласно расчетам Эванса и Гергели, энергетическое расстояние между верхним заполненным подуровнем валентной зоны и нижним подуровнем зоны проводимости (т. е. ширина запрещенной зоны) оказалось равным 3,05 эВ. Ширина зоны проводимости и ширина валентной зоны соответственно равны 0,26 эВ и 0,12 эВ. Многочисленные более поздние теоретические исследования, проведенные Ито, Пульманом, Ладиком и другими, также приводили к значениям ширины запрещенной зоны порядка 4—6 эВ при ширине зоны проводимости 0,5-1,5 эВ.

Все теоретические расчеты энергетических зон белковых молекул основаны на больших упрощениях. Поэтому они не могут претендовать на точные количественные результаты. Из данных о спектрах поглощения белковых молекул следует, что ширина запрещенной зоны не меньше 4,8 эВ.

Большая энергетическая щель между валентной зоной и пустой зоной проводимости исключает возможность электронной

проводимости белков в темновых условиях. Белки являются диэлектриками, а не полупроводниками.

Ряд авторов в последнее время высказали предположение, что белки могут осуществлять перенос внешних электронов, поступающих от донорной молекулы, присоединенной к белковой молекуле. Предполагают, что если такой электрон попадает в зону проводимости, то он может перемещаться в зоне. Другая возможность перемещения заряда может осуществляться, если акцептор захватывает электрон из валентной зоны. В этом случае образовавшаяся дырка может перемещаться по валентной зоне в виде положительного заряда. Эти возможности отмечались в работах [235, 236].

Представление о движении электронов по белкам использовалось Коупом [102] для объяснения скорости окислительно-восстановительных реакций, осуществляемых ферментами. Донорно-акцепторная модель переноса электронов в белках предложена Е. Г. Петровым, И. И. Украинским, В. Н. Харкяненом [217]. Они исследовали процесс перехода электрона донорной группы, имеющей энергию вблизи дна вакантной зоны, через зону к пространственно удаленному акцептору. Наряду с подбарьерным переносом электрона исследовался процесс теплового заброса злектрона в зону проводимости с последующим его переходом к акцептору. К сожалению, введение представления о больцмановском распределении электронов по подуровням зоны проводимости и учет их взаимодействия с вибрационными степенями свободы неоправданно усложнили теорию.

Представление о реальном движении лишнего электрона в зоне проводимости белков встречает затруднения. Боковые цепи различного типа нарушают трансляционную симметрию, поэтому белковая молекула должна содержать большое число ловушек для электрона. Роль ловушек будет мало существенной только при достаточно высокой температуре, но тогда на первый план выступят процессы рассеяния электронов на вибрационных степенях свободы.

Ниже, частично следуя работе [217], на простейшей модели рассмотрим влияние а-спиральной белковой молекулы на перенос электронов между донором и акцептором. Предположим, что энергетические состояния а-спиральной молекулы, состоящей из пептидных групп, расположенных расстоянии а друг от друга, описываются гамильтонианом

где — энергия наиболее слабо связанного электрона в пентидной группе; — номер пептидной группы в молекуле;

анергия взаимодействия электронов соседних пептидных групп.

Пусть оператор энергии донорной молекулы, присоединенной к группе имеет вид

Взаимодействие между донорной молекулой и пептидной группой можно записать в виде

Операторы характеризуют состояние, в котором электрон находится на уровне пептидной группы номера — состояние, в котором электрон занимает уровень в донорной молекулы. Операторы определяют переходы электрона с группы на группу — переход электрона с донора на пептидную группу.

Поскольку исследуется состояние одного электрона в системе, должно выполняться равенство

Все другие электроны и ядра атомов системы определяют конфигурацию цепочки и значения параметров нашей модели.

Итак, состояние наиболее слабо связанного электрона в нашей системе (донор белковая молекула) определяется гамильтонианом

С помощью канонического преобразования

можно привести (23.5) к виду

где к — волновое число, пробегающее N равноотстоящих значений в интервале энергия N подуровней зоны проводимости;

L — полуширина зоны проводимости;

Волновую функцию системы запишем в виде

где — состояние системы без электрона; — состояние, в котором электрон находится на подуровне зоны проводимости; — состояние, в котором электрон находится на уровне донорной молекулы. Из условия нормировки функции (23.10) следует равенство

Неизвестные функции в (23.10) и энергия Е системы определяются из условия минимума функционала

Подставив сюда функцию (23.10) и (23.7), убедимся, что нахождение минимума J сводится к решению системы уравнений

Из условия нетривиальной разрешимости системы уравнений (23.12) получаем уравнение

определяющее знергетических уровней Е системы. Каждому такому значению Е соответствуют равенства

(23.14)

которые вместе с (23.11) позволяют определить значения . В частности,

(23.15)

При выполнении неравенства после перехода в (23.13) от суммирования по к к интегрированию, получаем

(23.16)

Из уровней, определяемых уравнением (23.13), нас интересует только нижайший уровень . Его энергия мало отличается от поэтому, полагая при из (23.16) находим Следовательно, энергия электронного уровня донора, взаимодействующего с белковой

молекулой, принимает значение

(23.17)

Волновая функция, соответствующая состоянию электрона с энергией согласно (23.10) и (23.14) имеет вид

Подставляя значение (23.9) и переходя, согласно (23.6), к операторам можно записать функцию в координатном представлении:

гдефд и — волновые функции электрона в свободной донорной молекуле и в пептидной группе номера

После замены суммирования по к интегрированием волновая функция преобразуется в виду

где

Таким образом, вследствие взаимодействия с белковой молекулой, волновая функция донорной молекулы становится отличной от нуля на протяжении всей белковой молекулы. Вклад в эту функцию от удаленных участков экспоненциально уменьшается при возрастании Значения параметра для белков с шириной запрещенной зоны 3,5 эВ и полушириной 0,5 эВ при различных значениях следующие:

Предположим теперь, что наряду с донорной молекулой, присоединенной к пептидной группе, к узлу присоединена акцепторная молекула, имеющая вибронный уровень возбуждения с энергией . Тогда гамильтониан систем (донор, белковая

молекула, акцептор) можно записать в виде

(23.20)

где

(23.20 а)

Волновая функция стационарных состояний выбирается в виде

при условии нормировки

(23.22)

Неизвестные функции и энергии Е определяются системой однородных уравнений

где

Переходя в этих выражениях, при от суммирования по А: к интегрированию, получаем

(23.24)

где

(23.26)

Из условия нетривиальной разрешимости системы уравнений (23.23) получаем уравнения, определяющие энергетических уровней системы

Уравнения определяют энергетические состояния системы, содержащей либо

донорную, либо акцепторную молекулу, взаимодействующую с белковой молекулой. Функция в (23.27) характеризует в состоянии системы с энергией Е эффективное взаимодействие между донорной и акцепторной молекулами, осуществляемое через посредство белковой молекулы.

Примем для упрощения, что энергия основного электронного состояния свободной акцепторной молекулы , так что ее первое вибронное возбуждение совпадает с энергией основного состояния донора, т. е. . Положим далее, что тогда , и из (23.27) следует уравнение, определяющее стационарные состояния системы,

(23.28)

Стационарные состояния с энергиями, близкими к энергии определяются выражениями

(23.29)

где

(23.30)

Волновые функции этих состояний выражаются через волновые функции типа (23.18) для донорной и акцепторной молекул

(23.31)

В стационарных состояниях (23.31) электрон с одинаковой вероятностью распределен между основным состоянием донора и вибронным состоянием акцептора.

Составим функцию

Эта функция при описывает состояние системы, когда электрон находится на донорной молекуле. К моменту времени он перейдет к акцепторной молекуле, затем, к моменту времени снова вернется к донорной молекуле. Следовательно, электрон с частотой будет переходить от донорной к акцепторной молекуле и обратно.

Реальный переход электрона от донорной молекулы к акцепторной возможен только в том случае, когда энергия колебательного возбуждения акцепторной молекулы с частотой переходит в диссипативную систему.

Исследование перехода электрона от донорной молекулы к акцепторной при наличии диссипативной среды может быть проведено в полной аналогии с исследованием процесса переноса

нейтрального возбуждения, теория которого развита в работе (см. также [18, § 104]).

Предположим, что при электрон находится в основном электронном состоянии донора (23.18). Согласно (23.32), значение определяет частоту обмена возбуждением между донором и акцептором без учета диссипации. Пусть у — частота диссипативного процесса исчезновения колебательного возбуждения в акцепторе. Тогда при выполнении неравенства согласно [18], вероятность перехода электрона в вибронное состояние акцептора определяется выражением

Ивибр

(23.33)

Вероятность перехода электрона в основное электронное состояние акцептора изменяется с течением времени:

(23.34)

Следовательно, при .

Если выполняется неравенство , то соответствующие вероятности определяются функциями

В частности, при отсутствии релаксации (

Итак, белковые молекулы могут способствовать переносу электрона от донорной к акцепторной молекуле. Существенно, что при этом незаполненные электронные состояния белковой молекулы учитываются в теории только как виртуальные состояния. Электрон переходит к акцепторной молекуле, не попадая в зону проводимости. Влияние белковой молекулы сказывается только в том, что изменяются волновые функции донорной и акцепторной молекул. В свободных донорной и акцепторной молекулах функции электронных состояний локализованы в основном

в объеме молекул. Если они прикрепляются к белковым молекулам с квазипериодической структурой, то волновые функции приобретают «протяженные хвосты» (см. (23.18)). Пространственное перекрывание этих функций и обеспечивает перенос электрона.

Для осуществления рассмотренного выше механизма переноса электронов нет необходимости наличия строгой периодичности в белковой молекуле. Достаточно, чтобы между субъединицами, составляющими белковую молекулу (пептидными группами), имелось достаточно сильное взаимодействие, приводящее к коллективизации ее свободных электронных состояний.

Рассматриваемый эффект будет тем значительней, чем меньше разность энергий свободных электронных состояний белковой молекулы и состояний донора и акцептора, между которыми происходит переход электрона. Равенство также не обязательно, так как в конденсированной среде всегда найдутся колебания, компенсирующие эту разность. В таких случаях переход электрона уже на первом этапе будет сопровождаться рождением фононов.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление