Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

22.4. Солитоны в а-спиральных белковых молекулах

Примером молекулярных систем, состоящих из периодически повторяющихся групп атомов, слабо взаимодействующих между собой, являются а-спиральные белковые молекулы, у которых пептидные группы связаны водородными связями в виде трех цепей, располагающихся вдоль молекулы.

При гидролизе молекул АТФ выделяется около 0,54 эВ энергии. Этой энергии недостаточно, чтобы возбудить электронные состояния молекулы. Возможно возбуждение только характеристических вибрационных колебаний. Как известно, такими характеристическими

колебаниями в белковых молекулах являются колебания Амид I в пептидных группах. Эти колебания имеют частоту что соответствует около 0,21 эВ энергии. Дипольный момент колебаний также достаточно велик чтобы обеспечить большое резонансное взаимодействие, ведущее к коллективизации возбуждения.

В работах [23, 25, 106, 107] исследованы коллективные возбуждения молекул, соответствующие колебаниям Амид I в пептидных группах, на основу предположения о независимости возбуждений в каждой из трех цепей. В этом случае задача сводится к одномерной молекулярной системе слабо связанных пептидных групп. Такие возбуждения рассмотрены нами в п. 22.2.

Первая попытка исследования возбуждений в трех параллельных взаимодействующих цепочках пептидных групп была предпринята в работе [26]. Альфа-спиральная молекула белка моделировалась квазиодномерной молекулярной кристаллической структурой с тремя молекулами в элементарной ячейке и с осью вращения третьего порядка. Исследовалось конфигурационное изменение спирали при наличии покоящегося солитона.

В работе [24] исследованы солитонные возбужденные состояния а-спиральных белковых молекул с реальным расположением пептидных групп. Изложим основные результаты этих исследований.

Равновесные положения пептидных групп в а-спиральной молекуле, ось которой совпадает с осью , можно представить радиусами-векторами

где циклический индекс соответствует трем цепочкам пептидных связей; I — шаг спирали (5,4 A); R — ее радиус (1,8 А) по центрам пептидных групп; — число пептидных групп, приходящихся на один виток спирали; — номера ячеек из трех ближайших пептидных групп с разными индексами а. Одна такая ячейка совпадала бы с элементарной кристаллографической ячейкой при В белковой а-спирали трансляционно эквивалентными будут ячейки с номерами т. е. кристаллографическая элементарная ячейка белковой молекулы содержит 18 пептидных групп.

Будем учитывать лишь основное и одно из возбужденных состояний пептидной группы, соответствующее характеристическому амидному колебанию с энергией и электрическим дипольным моментом перехода d. Принимая во внимание взаимодействия только ближайших пептидных групп, можно записать оператор энергии коллективных возбужденных состояний белковой

молекулы в виде

(22.46)

Здесь — операторы рождения и уничтожения возбуждения на пептидной группе — энергия резонансного диполь-дипольного взаимодействия между пептидными группами на и — деформационная энергия взаимодействия с соседними группами, возникающая при возбуждении пептидной группы — оператор смещений из равновесных положений пептидных групп вдоль направлений водородных связей,

(22.47)

где М — эффективная масса, перемещающаяся вместе с пептидной группой; w — коэффициент упругости цепочки вдоль водородных связей; Р — оператор импульса, канонически сопряженный оператору смещения пептидной группы вдоль водородных связей. Изменения длин одинарных химических связей пептидных групп с атомами углерода основной пептидной цепи очень малы, поэтому они не учитываются.

Связь внутренних возбуждений пептидных групп со смещениями молекул обусловлена зависимостью матричных элементов от расстояний между пептидными группами. В линейном по операторам смещений приближении можно написать

(22.48)

где — параметры свяэи внутренних возбуждений пептидных групп с их смещениями из положений равновесия; — энергия резонансных диполь-дипольных взаимодействий между соседними пептидными группами в одной цепочке; L — энергия такого же взаимодействия между соседними пептидными группами из разных цепочек. Согласно оценкам Н. А. Невской и Ю. Н. Чиргадзе [200], .

Волновая функция, описывающая коллективные возбуждения системы с гамильтонианом (22.46), имеет вид

(22.49)

Здесь — функция, характеризующая состояние, в котором все пептидные группы находятся в основном состоянии и отсутствуют

колебательные возбуждения, соответствующие их смещениям из равновесных положений;

Условие нормировки функции (22.49) сводится к равенству

Квадрат модуля коэффициейтов в (22.49) характеризует вероятность распределения возбуждения по пептидным группам на в состоянии коллективного возбуждения, описываемого функцией (22.49). Функции характеризуют средние значения смещений пептидных групп на и их канонически сопряженных импульсов в состоянии (22.49).

Комплексные и вещественные функции вычисляются условия минимума функционала

где Н определено выражением (22.46), а — выражением (22.49).

Из условия минимума этого функционала получаем систему уравнений

(22.50)

где W — средняя энергия смещений молекул из равновесных положений,

— энергия возбуждения пептидной группы с учетом деформационного потенциала.

Интересуясь так же, как в случае линейных молекулярных систем, только возбуждениями, в которых функции плавно зависят от номера , можно заменить их непрерывными функциями от безразмерной переменной g, выбранными так, чтобы при выполнялись равенства

В этом приближении система уравнений (22.50) преобразуется в систему дифференциальных уравнений

где

Наряду с функциями характеризующими смещения пептидных групп из равновесных положений, удобно рассмотреть функции

определяющие изменение расстояний между пептидными группами. С учетом (22.52) уравнения (22.51) преобразуются к виду

(22.53)

Решение системы уравнений, изображающее перемещение возбуждения вдоль белковой молекулы с постоянной скоростью, можно искать в виде

Условия нормировки (22.49 а) теперь принимают вид

Уравнения (22.53) удовлетворяются, если функция является решением нелинейного уравнения

(22.54)

при значениях

Полагая

(22.55)

получаем следующую систему уравнений, с помощью которой определяются энергии коллективных возбуждений параметр и коэффициенты :

(22.56)

По найденным значениям определим функции с помощью равенств

(22.57)

где — расстояние по оси спирали между пептидными группами, входящими в цепочку.

Энергия коллективного возбуждения выражается через их нулевую энергию и эффективную массу .

Система уравнений (22.56) имеет два типа решений, которым соответствуют два типа коллективных возбужденных состояний в а-спиральной белковой молекуле, которые мы будем называть симметричными и несимметричными солитонами.

Симметричные солитоны, В этом случае

Несимметричные солитоны. В этом случае имеется двухкратное вырождение

При этом

Сравнивая значения (22.58) и (22.59), убеждаемся, что выполняются неравенства

Кроме того,

Таким образом, несимметричный солитон имеет меньшую нулевую энергию, бблыпую эффективную массу и большую компактность. Следовательно, несимметричные солитоны в а-спиральных белковых молекулах более устойчивы. Они могут переносить энергию возбуждения без потерь на значительные расстояния.

В работе [24] получены следующие выражения для радиационного времени жизни симметричных и несимметричных солитонов:

где — радиационное время жизни возбуждения Амид I на изолированной пептидной группе; 30° — угол между осью спирали и дипольным моментом колебания.

Из (22.60) следует, что радиационное время жизни симметричных солитонов возрастает с увеличением их скорости. Радиационное время жизни несимметричных солитонов не зависит от скорости и сильно возрастает при уменьшении угла 6. Значение определяет число пептидных групп, охваченных возбуждением. Если то, согласно (22.60), радиационное время жийни несимметричных солитонов, соответствующих колебаниям Амид I, равно 0,5 с, если же , то с.

Итак, все сказанное выше подтверждает, что несимметричные солитоны являются идеальными переносчиками энергии гидролиза

молекул А ТФ вдоль -спиральных белковых молекул без существенных потерь.

В 1973 г. в Нью-Йорке состоялась конференция [138], посвященная исследованию механизма транспорта энергии в биологических системах. На конференции обсуждались такие вопросы: имеется ли кризис в биоэнергетике; какова природа кризиса; как может быть разрешен этот кризис.

Учитывая малую энергию, выделяемую при гидролизе молекул АТФ, ряд выступавших (Кларк, Грин, Щтауб, Шогет) высказали мнение, что в биологических системах переносится вибрационная энергия характеристических колебаний в пептидных группах. Однако Вебер и другие оспаривали это утверждение, считая, что время жизни вибрационных возбуждений слишком мало, чтобы они могли участвовать в переносе возбуждения.

Мы видим, что представление о переносе вибрационного возбуждения в форме антисимметричных солитонов снимает это возражение. Антисимметричные солитоны исключительно устойчивы и не передают свою энергию непосредственно тепловым колебаниям. В некотором смысле движение таких солитонов напоминает движение электронов в сверхпроводящем состоянии металла.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление