Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

20.3. Молекулярная теория мышечного сокращения

При попытке построения качественной молекулярной теории сокращения поперечнополосатых мышц нами использованы квантово-механические расчеты внутримолекулярных возбуждений в упорядоченных молекулярных структурах [19—21, 105], изложенные в гл. VII.

При гидролизе молекул АТФ в физиологических условиях выделяется около 0,54 эВ энергии, которая используется при сокращении мышц. Этой энергии недостаточно для изменения электронных состояний молекулы. Поэтому нас будут интересовать только внутримолекулярные долгоживущие характеристические колебания (т. е. слабо связанные с другими степенями свободы) белковых молекул. Как известно, таким колебанием является колебание Амид I в пептидных группах, входящих в состав всех белковых молекул. Оно соответствует в основном валентному колебанию атомов С = О. Эти колебания имеют энергию около 0,21 эВ (частота ) и электрический дипольный момент колебаний 0,30 Д [65].

В а-спиральной структуре длинной миозиновой молекулы имеется три цепи периодически расположенных пептидных групп,

объединенных водородными связями, которые и определяют спиральную структуру молекулы (см. п. 8.3). Вследствие правильного периодического расположения в такой цепи колебания Амид I пептидных групп с дипольным электрическим моментом колебаний, направленным приближенно вдоль оси спирали, не являются изолированными, а приобретают коллективный характер.

Качественно коллективность колебаний обусловлена резонансным взаимодействием между колебаниями, которое приводит к «перескоку» возбуждения с одной пептидной группы на другую. Этот процесс напоминает явление перехода колебаний одного маятника на другой в системе двух связанных маятников.

При наличии колебательного возбуждения в некоторой пептидной группе помимо резонансного взаимодействия, определяющего перескок возбуждения на соседнюю группу, изменяется ее статическое взаимодействие (водородная связь, вандерваальсово взаимодействие и др.) с соседними пептидными группами. Такое изменение взаимодействия вызывает тенденцию к локальной деформации молекулы в области возбужденной пептидной группы, поэтому мы будем называть его деформирующим взаимодействием.

Совместное действие резонансного и деформирующего взаимодействий приводит к коллективизации колебательного возбуждения Амид I в а-спиральной белковой молекуле. Это коллективное возбуждение описывается нелинейным уравнением Шредингера (см. § 22). Параметр нелинейности в этом уравнении определяется выражением

где X — коэффициент связи колебаний Амид I с изменениями равновесных расстояний R между пептидными группами; w — коэффициент упругости относительно продольных деформаций молекулы. Если бы молекула была абсолютно жесткой, то w равнялось бы бесконечности. В белковых молекулах продольная жесткость определяется водородными связями между пептидными группами, поэтому они относительно «мягкие».

Как будет показано в п. 22.4, в белковой молекуле с тремя цепями водородных связей коллективные движения, описываемые нелинейным уравнением Шредингера с параметром нелинейности (20.3), охватывают сразу несколько пептидных групп, так что вероятность возбуждения пептидной группы номера в цепочке номера а определяется в момент времени t функцией

Рис. 62. Схема распределения возбуждения по пептидным группам.

Отрезки между вертикальными линиями характеризую! относительные расстояния между пептидными группами в области возбуждения.

где эВ — энергия резонансного взаимодействия между соседними пептидными группами, расположенными вдоль цепи; V — скорость перемещения возбуждения вдоль цепи. О значениях будет сказано ниже. В условных единицах функция при изображена на рис. 62.

В области, охваченной возбуждением, равновесные расстояния между соседними пептидными группами уменьшаются так. что

Решения, описываемые функциями (20.4) и (20.5), называются солитонами или частицеподобными возбуждениями.

Движение солитона напоминает движение частицы. Его энергия является суммой внутренней и кинетической энергий. Кинетическая энергия пропорциональна квадрату скорости перемещения солитона. Коэффициент пропорциональности называется эффективной массой солитона.

В а-спиральной белковой молекуле возможно образование двух типов солитонов. Солитоны первого типа характеризуются значениями

Эти возбуждения будем называть несимметричными солитонами. В образовании таких возбуждений участвуют только две из трех цепей пептидных групп. В связи с этим в области возбуждения уменьшаются расстояния между пептидными группами только у двух цепей, поэтому в области возбуждения белковая молекула прогибается (рис. 63). Этот прогиб вместе с возбуждением перемещается по белковой молекуле со скоростью V. Энергия такого солитона определяется выражением

Здесь — энергия покоящегося солитона, определяемая равенством

Рис. 63. Распространение несимметричного и симметричного солитонов но а-спиралыюй белковой молекуле.

где эВ — энергия колебания Амид I; эВ — энергия резонансного взаимодействия ближайших пептидных групп, находящихся на соседних цепях; — эффективная масса несимметричного солитона,

М — масса, перемещающаяся вместе с одной пептидной группой; — равновесное расстояние между пептидными группами в каждой цепи вдоль оси молекулы.

Солитоны второго типа которым соответствуют значения

(20.10)

будем называть симметричными солитонами. Энергия симметричного солитона в состоянии покоя определяется выражением

(20.11)

Таким образом, энергия покоящегося симметричного солитона больше энергии несимметричного солитона. Поэтому он менее устойчив и, теряя избыток энергии, переходит в несимметричный солитон.

Несимметричные солитоны отличаются исключительно высокой стабильностью. Их энергия не переходит в энергию тепловых колебаний, так как они движутся со скоростью, меньшей скорости продольного звука в молекуле. Стабильность солитонов обусловлена тем, что они представляют собой связанное состояние колебательного возбуждения Амид I со смещениями пептидных групп из равновесных положений, приводящими к локальной деформации молекулы. Такая стабильность напоминает стабильность сверхпроводящего состояния электронов в металлах, которая также обусловлена взаимодействием электронов со смещениями атомов в кристаллической решетке, приводящими к ее локальной деформации (см. п. 22.4)

Именно высокая стабильность солитонов определяет большую эффективность переноса ими малых энергий колебательных возбуждений в белковых молекулах. Все другие способы бестокового переноса энергии, например с помощью экситонов, не обладают такой устойчивостью. Молекулярные экситоны имеют очень малую эффективную массу, поэтому они движутся со скоростями, большими скорости продольного звука в молекуле. При таком движении их кинетическая энергия быстро - преобразуется в тепловую энергию беспорядочного колебания атомов.

Являясь локальными возбуждениями, солитоны могут возникать только при локальном выделении энергии. В частности, они могут появляться в том случае, когда на конце белковой молекулы происходит экзотермическая химическая реакция.

На основе предположения о солитонах можно дать следующее объяснение молекулярному механизму скольжения тонких; нитей относительно толстых в саркомерах мышечного волокна.

При поступлении нервного импульса к нервно-мышечным синапсам происходит деполяризация мембраны мышечного волокна, которая, распространяясь по мембранам трубок Г-системы (см. п. 19.1), проникает внутрь мышечного волокна. Достигну» концевых цистерн саркоплазматической сети, такая волна деполяризации резко повышает проницаемость мембран концевых цистерн относительно ионов кальция. Ионы кальция устремляются в саркоплазму, окружающую тонкие и толстые нити саркомеров. Достигнув при своем диффузионном движении молекул тропонина в области, голов миозиновых молекул на концах толстых нитей, они через молекулы тропомиозина запускают механизм гидролиза молекул АТФ, находящихся в комплексах головах миозиновых молекул. Энергия гидролиза (0,54 эВ) - передается молекулам миозина. В миозиновых молекулах возникают несимметричные солитоны, которые перемещаются от голов молекул, где они возникли, к их хвостам. При этом больше половины энергии гидролиза молекулы АТФ переносится солитоном в виде кинетической энергии, так как внутренняя энергия солитонов меньше

Движение солитонов по миозиновым молекулам внутри толстой нити сопровождается их значительным изгибом (см. рис. 63). Поэтому в области возбуждений, пробегающих по пучку миозиновых молекул, толстая нить расширяется и расширенная, область перемещается от концов толстой нити к ее середине (рис. 64). В результате расширения толстых нитей головы миозиновых молекул прижимаются к тонким нитям. Поэтому при движении «распухших» толстых нитей к середине саркомера они увлекают за собой тонкие нити.

Рис. 64. Схематический разрез правой половины саркомера плоскостью, проходящей через две тонкие нити. Движение солитонов, возникающих на головах миозиновых молекул, вдоль хвостов молекул ннутри толстой нити приводит к ее «распуханию» и перемещению «распухшей части» к центру саркомера. Малыми стрелками указаны наиранления движения голов миозиновых молекул, толкающих (1,2) тонкие нити к центру саркомера и отходящих (з. о от тонких нитей.

Ионы кальция, достигающие при диффузии второго ряда молекул тропонина, с помощью молекул тропомиозина приводят в активное состояние молекулы актина, и происходит гидролиз молекул АТФ на втором ряду голов миовиновых молекул. Энергия гидролиза порождает солитоны в этих молекулах. Их движение внутри толстых нитей вызывает движение новых распухших областей толстых нитей, которые будут продвигать тонкие нити далее к центру саркомера.

При присоединении новых комплексов к головам миозиновых молекул, уже участвовавших процессе сокращения, будет происходить их гидролиз и повторное движение солитонов по их длинным а-спиральным участкам.

Согласно предложенной нами модели, головы миозиновых молекул прижимаются к тонким нитям, проталкивают их на небольшое расстояние и отходят от них (как в модели образования и разрыва мостиков). Однако это движение обусловлено не удлинением, поворотом и сокращением самих голов, а продвижением внутри волокна волны возбуждения и деформации в виде солитонов. Эти возбуждения возникают в головах миозиновых молекул, на которых произошел гидролиз АТФ; поступая в а-спиральную часть молекулы, они самоформируются в виде солитонов и движутся по всей миозиновой молекуле к ее хвосту. При этом кинетическая энергия движения солитонов преобразуется в энергию сокращения или приводит к натяжению, если мышца находится под нагрузкой. В такой модели активными элементами сокращения являются все части миозиновой молекулы, а не только ее голова.

Релаксация мышцы наступает после восстановления очень малой проницаемости для ионов мембран концевых цистерн

саркоплазматической сети. Кальциевые насосы этих мембран извлекают ионы кальция из саркоплазмы. Прекращается гидролиз молекул АТФ и находящаяся в мышечных волокнах соединительная ткань, образованная резиноподобными молекулами эластина (растянутыми в процессе сокращения), возвращает мышцу к первоначальному размеру.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление