Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

19.2. Микроструктура миофибрилл

Для выяснения механизма превращения химической энергии гидролиза молекул АТФ в. механическую энергию сокращения мышечных волокон надо знать микроструктуру их сократительных элементов — миофибрилл. Поскольку миофибриллы состоят из одинаковых саркомеров, то достаточно знать детали структуры только одного саркомера.

Рис. 57. Схемы расположения в поперечном разрезе мышечного волокна толстых и тонких нитей саркомера (а) и спирального расположения голов миоаиповых молекул в толстой нити саркомера (б).

Электронно-микроскопические исследования Хаксли [164], Хансон и других ученых [8, 142] показали, что каждый саркомер состоит из большого числа параллельно уложенных нитей (фила-ментов) двух типов: толстых и тонких (см. рис. 56).

Толстые нити занимают центральную часть Осаркомера. Они имеют длину 1,5 мкм и диаметр около 150—170 А. В поперечном сечении толстые нити располагаются в виде гексагональной структуры на расстояниях около 450 А одна от другой. Торкие нити имеют длину около 1 мкм и диаметр примерно 60 А. Они начинаются от Z-пластинок и тянутся к центру саркомера, заканчиваясь у края -зоны -диска.

В области от краев А-дисков до -зоны тонкие нити расположены между толстыми нитями. При этом каждая толстая пить окружена шестью тонкими, каждая тонкая нить — тремя толстыми (рис. 57). Оси толстых нитей отстоят от осей тонких нитей примерно на 250 А. В электронных микроскопах высокого разрешения на толстых нитях вне -зоны можно наблюдать выступы, направленные к тонким нитям.

Толстые нити состоят из белков одного типа — миозина. Молекула миозина с молекулярной массой дальтон походрт на тонкий прут диаметром около 40 А и длиной 1600— 1700 А с двумя выступами на одном конце. Она составлена из двух полипептидных цепей, содержащих каждая примерно по 1800 аминокислотных остатков. Следовательно, это наиболее длинные из известных в настоящее время полипептидных цепей. На большом протяжении каждая полипептидная цепь имеет конформацию а-спирали. Обе цепи закручены относительно друг друга и образуют двухспиральную структуру (суперспираль). На одном конце миозиновой молекулы обе полипептидные цепи скручены в глобулы, которые называются головами миозиновой молекулы. Они имеют размеры 200 X 40 А. Длинный а-спиральный участок миозиновой молекулы называется хвостом (рис. 58). В головах миозиновой молекулы имеются очень важные ферменты, участвующие в биохимических процессах. В частности, они обладают АТФ-азной активностью [190, 211, 231].

Рис. 58.

Схема строения суперспирали молекулы миозина.

В толстой нити, имеющей форму сигары, содержится около 200—400 молекул миозина. Они укладываются так, что головы молекул направлены к обоим концам нити, а хвосты — к середине. В средних сечениях толстой нити наложены друг на друга 20—30 молекул. По окружности нити на всемоее протяжении, кроме средней части (Я-зоны), примерно на 100 А над поверхностью выступают шесть рядов голов миозиновых молекул. В каждом ряду имеется около 30 голов. Они расположены парами напротив тонких нитей (см. рис. 57, а). Каждая пара голов повернута на 120° относительно соседней пары. Расстояние между соседними головами, имеющими одинаковое направление, равно приблизительно 429 А. Таким образом, толстая нить образует структуру с винтовой осью третьего порядка. Важные сведения о периодической структуре мышечных волокон получены Хансон [145] при рентгеновских диффракционных исследованиях.

В состав тонких нитей входят три типа белков: актин, тропомиозин и тропонин. Основу тонкой нити составляет полимерная структура в виде двойной суперспирали, образованная глобулярными моленулами актина.

Отдельные молекулы актина называют -актином. Их молекулярная масса около дальтон и средние размеры 55 А. Эти молекулы цолимеризуются в двойную спираль при гидролизе молекул АТФ и наличии ионов . При гидролизе выделяются молекулы АДФ, которые связываются с молекулами G-актина [203]. Образующаяся длинная гибкая двойная слираль делает полуоборот на расстояниях 360—370 А. Она называется F-актином. Природа связей между молекулами G-актина в такой полимерной цепи изучена плохо. Некоторые исследователи считают, что в полимерной цепи F-актина молекулы G-актина образуют димеры с молекулярной массой 1200 дальтон и размерами А. Укладываются такие молекулы под углом так, что образуется период, равный 55 А.

Молекулы актина полярны. В полимерной цепи тонкой нити, расположенной с одной стороны Z-пластинки, они имеют одно направление, а в нити, расположенной с другой стороны Z-пластинки, — противоположное направление.

Рис. 59. Схема строения тонкой нити мышечного волокна: 1 — молекулы глобулярного актина; 2 — молекулы глобулярного тропомноаина; 3 — молекулы а-спирального тропомиозина.

Молекула тропомиозина имеет также, как молекула миозина, двухспиральную структуру — две а-спирали, скрученные друг относительно друга. На каждый оборот суперспирали приходится около 36 оборотов а-спирали. В отличие от молекул миозина молекулы тропомиозина не имеют голов и значительно короче — их длина 410 А и толщина 20 А. Молекулярная масса молекулы 130 000 дальтон. Молекулы полярны. В тонкой нити они располагаются вблизи двух желобков, имеющихся в двойной суперспирали, образованной молекулами G-актина (рис. 59). Присоединяясь конец к концу (с сохранением направлений дипольных моментов), они образуют две спиральные линии с радиусом около 30 А [119]. При этом период повторения молекул тропомиозина вдоль направления тонкой нити равен 395 А. Одна молекула тропомиозина охватывает семь глобулярных молекул актина.

Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех субъединиц [101]. Самая тяжелая, обозначаемая присоединяется к тропомиозину, меньшая — к актину. Наименьшая субъединица может присоединять кальций. Структура комплексов не установлена, так как они не образуют кристаллов. Располагаются молекулы тропонина по одной на каждой молекуле тропомиозина ближе к одному ее концу. Расстояние между соседними молекулами тропонина равно 400 А.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление