Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

17.3. Фотосинтезирующие системы бактерий и синезеленых водорослей

Фотосинтезирующие бактерии, принадлежащие к семейству Rhodospirillum и другим, способны осуществлять как фотофосфорилирование, так и окислительное фосфорилирование. У клеток, выращенных в анаэробных условиях и на свету, преимущественное развитие получает система фотосинтеза. Клетки, выращенные и темноте о аэробных условиях, имеют развитую дыхательную систему.

В бактериях и синезеленых водорослях фотосинтезирующие реакционные центры входят в состав фотосинтезирующих систем, находящихся в хроматофорах в цитоплазме клеток. Кроме молекул бактериохлорофилла в эти системы входят пигменты, цитхромы, молекулы, содержащие иегемовое железо и медь, липиды и белки.

Для выяснения деталей первой световой стадии фотосинтеза требовалось выделить реакционные центры из фотосинтезирующих систем хроматофоров. Это удалось осуществить Риду и Клайтону в 1968 г. Они выделили реакционные центры из хроматофоров бактерий Chromatin Vinosura, отделив от них молекулы пигментов, цитохромы, белковые молекулы [206]. Фотосинтез в этих бактериях обусловлен возбуждением молекул бактериохлорофилла в области длин волн 870 нм. Поэтому реакционные центры хроматофоров этих бактерий кратко обозначаются .

При исследовании изолированных реакционных центров выяснилось, что они имеют относительную молекулярную массу около дальтон.

Рис. 44. Спектры поглощения: а — растворов бактериохлорофилла (J) и бактериофеофилла (2) в этаноле; б — реактивных центров извлеченных из бактерий Ftps, spheroides

Реакционный центр представляет собой комплекс четырех молекул бактериохлорофилла и двух молекул бактериофеофитина. Молекулы бактериофеофитина отличаются от молекул бактериохлорофилла тем, что в их порфироновых кольцах вместо ионов атома находятся два протона.

Сравнивая рис. 44, а и 44, б, можно убедиться, что полосы поглощения реакционного центра в областях длин волн 535 и 780 нм в основном обусловлены бактериофеофитином, а полосы поглощения в областях длин волн 600, 800 и 865 нм — бакторио-хлорофиллом.

С помощью короткого импульса света можно вызвать фотоокисление (отрыв электрона) от реакционных центров находящихся в растворе. Окисленный реакционный центр переходит в восстановленную форму примерно через с. Если в раствор добавить цитохром с , то он окисляется, отдавая электрон и тем самым восстанавливая до . Окисление цитохрома с и восстановление центров требует только около

Исследования спектра кругового дихроизма реакционного центра в фотоокисленной и восстановленной формах показали, что в спектре кругового дихроизма в областях нм и нм имеется по две полосы с противоположными знаками дихроизма. Следовательно, полосы поглощения в областях длин волн 800 и 600 нм содержат по крайней мере по

два электронных перехода с противоположным знаком дихроизма и разной анергией.

Такое расщепление обусловлено сравнительно сильным резонансным взаимодействием четырех молекул бактериохлорофилла в реакционном центре При поглощении света они действуют как единое целое.

Согласно квантовой механике, резонансное взаимодействие в комплексе из четырех одинаковых молекул приводит к расщеплению электронных переходов изолированных молекул на четыре подуровня. Их проявление в спектре поглощения зависит от геометрии расположения молекул в комплексе, а точнее, от ориентации электрических дипольных моментов переходов четырех молекул. Если бы порфириновые кольца всех четырех молекул лежали параллельно, то в спектре поглощения из четырех энергетических подуровней проявился бы только один. Наличие в спектре поглощения пар, близких по энергии полос поглощения, может указывать на то, что в реакционном центре четыре молекулы бактериохлорофилла образуют как бы два димера с параллельно расположенными порфириповыми кольцами.

В спектре кругового дихроизма окисленного реакционного центра в области длин волн 800 и 600 нм имеются только одиночные полосы. Это указывает на изменение характера взаимодействия между молекулами бактериохлорофилла при окислении центра. Когда центр теряет один электрон, две молекулы бактериохлорофилла обобществляют оставшийся неспаренный электрон. Такая перестройка -электронов в паре молекул приводит к нарушению их резонансного взаимодействия с двумя другими молекулами комплекса.

При окислении полоса поглощения света в области нм, обусловленная молекулами бактериофеофитина, изменяется несущественно. Из этого можно сделать вывод о слабом резонансном взаимодействии молекул бактериофеофитина с молекулами бактериохлорофилла, что обусловлено различной величиной энергии электронных возбужденных состояний зтих молекул.

Кроме пигментных молекул в состав реакционных центров, извлеченных бактерий spheroides, входили также три полипептида с молекулярными массами 21 000, 23 000 и 27 000 дальтон. Все они содержали около 70% неполярных аминокислотных остатков и, следовательно, были гидрофобными. По-видимому, белковые компоненты реакционных центров важны для установления их геометрической структуры и возможности внедрения в липидный слой мембраны.

Реакционные центры в комплексе с некоторыми ферментами, Полками и липидами образуют фотосинтезирующие системы одного типа в хроматофорах бактерий, не выделяющих кислород при фотосинтезе. Эти фотосинтезирующие системы осуществляют первые

Рис. 45.

Энергетическая схема работы фотосинтезирующей системы в хроматофорах сериых бактерий.

фотохимические реакции, сопровождающиеся синтезом молекул АТФ и за счет анергии разделенных зарядов, образованных реакционными центрами при поглощении света.

Энергетическая схема работы фотосинтезирующей системы зеленых сериых бактерий, использующих в качество первичного донора электронов представлена на рис. 45. Активный центр этой системы содержит молекулы бактериохлорофилла с максимумом поглощения в области нм. В результате поглощения кванта света происходит разделение зарядов — электрои переходит на первичный акцептор пока еще неизвестной природы [184, 239]. При зтом донор электронов D реакционного центра переходит в окисленное состояние Он восстанавливается при посредстве цитохрома с первоначальнымдонором электронов (вернее, ионом гидросульфида ).

Электрон восстановленного акцептора через систему передатчиков восстанавливает фермент ферредоксин От восстановленного электрон может перейти на молекулу образуя, в соответствии с реакцией (17.6), молекулу НАДФ-Н, либо через систему переносчиков перейти на цитохром с и затем вернуться к Энергия, выделяемая при переходе электрона от цитохрому с, используется для синтеза молокул АТФ (фотофосфо-рилирование).

Исследования А, Б, Рубина и др. [49] показали, что вода играет существенную роль в переносе электронов от первичного акцептора ко вторичному в фотосинтетических реакционных центрах пурпурных бактерий. Вода прежде всего является важным фактором в поддержании пространственной структуры отдельных белковых молекул и ферментов, входящих в состав фотосинтезирующего центра.

Не исключено, что вода играет в транспорте электронов и более активную роль. Высказывалась, например, гипотеза [176] о том,

что в цепи переносчиков могут проявляться и процессы переноса заряда по так называемым водным мостикам.

Фотохимическое разделение зарядов в фотосинтезирующих системах при поглощении света сопровождается сравнительно быстрой конформационной перестройкой системы, которая и препятствует дальнейшей рекомбинации разделенных зарядов и обеспечивает высокую эффективность использования последующего транспорта электронов по системе переносчиков.

Такая весьма вероятная гипотеза, к сожалению, еще не получила прямого подтверждения. Одной из причин этого является недостаточное знание структуры фотосинтезирующих центров и природы входящих в них молекул.

В настоящее время многие исследователи считают [50], что первичным акцептором электронов в фотосинтезирующих пурпурных бактериях являются некоторые комплексы молекул хинонной природы, находящихся о окружении среды, содержащей полярные молекулы. Они, по-видимому, находятся на поверхности мембраны. Вторичный акцептор электронов также содержит молекулы хинонной природы (возможно убихинон), окруженные гидрофобной средой внутри мембраны.

Представляют интерес работы, в которых проведены оценки времен электронных переходов в фотосинтезирующих системах пурпурных бактерий. При поглощении света происходит разделение зарядов в фотосинтезирующем центре образуется окисленный донор и возбужденный электрон переходит на первичный акцептор электронов по-видимому, за время, измеряемое пикосекундами. Окисленный донор получает электрон от цитохрома с (см. рис. 45) в среднем в течение нескольких миллисекунд.

Скорость перехода электронов от первоначального акцептор» ко вторичному акцептору измерялась А. Б. Рубиньш и др. [94] в фотосинтезирующей транспортной системе реакционного центра в пурпурных бактериях R. rubrum и Rps. spheroides. При температуре 300 К они получили для скоростей перехода электрона от , соответственно значения Переход электрона от первичного акцептора сопровождается потерей энергии. Этот избыток энергии передается колебаниям окружающей среды.

При измерении температурной зависимости скорости перехода оказалось, что в области температур 300—200 К уменьшается экспоненциально с уменьшением температуры и остается постоянной при Т < 200 К. По-видимому, при Т < 200 К переход электрона в основном осуществляется по механизму квантово-механического туннелирования. При температуре выше 200 К наряду с механизмом туннелирования начинают

приобретать существенное значение процессы перехода через потенциальный барьер, которые зависят от температуры (см., однако, п. 23.1). Энергии активации оказались равными 0,54 и 0,42 эВ соответственно для бактерий Rps. spheroides и R. rubrura.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление