Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

12.1. Внутренние мембранные белки

Из внутренних белков наиболее хорошо изучен родопсин, который входит в состав фоторецепторных мембран дисков наружных сегментов клеток палочек сетчатки глаза. В родопсине имеется 36% гидрофильных и 64% гидрофобных остатков аминокислот. В темноте молекула родопсина погружена на одну треть в двойной липидный слой. При освещении она углубляется на половину своего диаметра.

В лаборатории Грина (Институт изучения ферментов Висконзинского университета) Капальди с сотрудниками [92, 93, 1741 успешно провели исследование внутреннего белка — цитохромоксидазы, входящего в мембрану митохондрий, который является конечным звеном цепи электронного транспорта, синтезирующей молекулы АТФ (см. § 16). Им удалось отделить цитохромоксидазу от всех других белков мембраны. В суспензии, состоящей из выделенного белка и фосфолипидов, они получили пузырьки — липосомы. Двойной липидный слой поверхности липосом содержал только белковые молекулы цитохромоксидазы.

Исследователи убедились, что фермент сохраняет свои ферментативные свойства в таких искусственных мембранах. Это указывало на одинаковое взаимодействие молекул фермента с двойным липидным слоем естественных и искусственной мембран.

Фермент цитохромоксидаза может находиться в двух состояниях: окисленном и восстановленном. В окисленном состоянии молекулы фермента при соответствующей концентрации образуют на поверхности липидного слоя двумерную решетку. Такая решетка хорошо видна в электронном микроскопе и может быть изучена рентгеновскими методами. Проведенные исследования позволили установить, что отдельные молекулы фермента имеют на поверхности мембраны размеры 55 X 60 А; третий размер, поперек мембраны, составляет . Следовательно, молекула цитохромоксидазы насквозь пронизывает мембрану, имеющую толщину только 45 А.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление