Главная > Разное > Биология и квантовая механика
<< Предыдущий параграф
Следующий параграф >>
<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Макеты страниц

8.2. Первичная структура белков

Живая материя строится из огромного количества разнообразных по величине, составу и форме белковых молекул. Например, в человеческом организме имеется более ста тысяч разных белков. Как отмечалось выше, все белки состоят из 20 более простых единиц, которые называются (шинокислотными остатками.

Образование белков из аминокислот происходит в клетках живых организмов путем последовательной полимеризации аминокислот в присутствии катализаторов. При каждом присоединении новой аминокислоты тратится от 0,14 до 0,21 эВ.

Полимеризация двух аминокислот сопровождается образованием молекулы воды при отщеплении водорода от аминогруппы одной аминокислоты и гидроксила ОН от карбоксильной группы другой. При этом азот и углерод аминокислотных остатков соединяется между собой, образуя пептидную свяаъ. Возникший димер имеет на одном конце аминогруппу, а на другом — карбоксильную группу и может таким же образом присоединить к себе третью аминокислоту. Этот процесс полимеризации при наличии соответствующих катализаторов и энергии может повторяться многократно.

Полимерные цепи (рис. 12), содержащие менее ста аминокислотных остатков, называются полипептидами. Образованные в живых системах полимерные цепи, содержащие более ста аминокислотных остатков, называются белками. Некоторые белки содержат сотни тысяч аминокислотных остатков

Рис. 12. Полипептидная цепь с двумя пептидными группами (стрелками показаны возможные повороты вокруг одиночных связей).

Названия аминокислотных остатков, входящих в состав белков, образуются из названий соответствующих аминокислот путем прибавления окончания «ил». Например, остаток аминокислоты аспарагин называют аспарагинилом, остаток глутамина — глутаминилом, аланина — аланилом и т. д.

Специфичность полипептидов и белков определяемся составом и последовательностью расположения аминокислотных остатков. Эта последовательность называется первичной структурой белка. Она записывается так, что свободная аминогруппа (-концевая группа) располагается слева, а свободная карбоксильная группа (С-концевая группа) — справа. Запись начинается символом Н, затем указываются сокращенные обозначения последовательно расположенных аминокислотных остатков и заканчивается символом ОН. Например, Н — Вал — Лей - Глу - ... ..., Тир — Гли - Гли — ОН. Часто, однако, краевые символы Н и ОН в явном виде не выписываются.

Так как все аминокислотные остатки отличаются только радикалами, то белки являются квазипериодическими структурами. Четыре атома HNCO, входящие в белковую молекулу (см. рис. 12) в виде повторяющихся структур

называются пептидной (или амидной) группой (рис. 13). Белок, состоящий из аминокислотных остатков, содержит пептидную группу.

Все атомы, входящие в состав пептидной группы, лежат в одной плоскости, что указывает на сопряженный характер пептидной связи между атомами N и С. Сопряжение осуществляется между -электронами связи и неподеленной парой электронов атома азота. Частично двойной характер пептидной связи подчеркивается также тем, что ее длина (1,32 А) значительно меньше длины (1,47 А) ординарной связи между атомами N и С. Квантовый расчет показывает следующее распределение плотности электрического заряда около атомов пептидной группы:

Рис. 13. Пептидная группа в белковой цепи. В состав пептидной группы входят атомы Н, N, С, О, обведенные штриховой линией. Все они лежат в одной плоскости.

Таким образом, пептидная группа обладает дипольным электрическим моментом.

Одним из замечательных свойств клеток живых организмов является то, что они создают или поглощают аминокислоты и связывают их в нужной последовательности в разнообразные белковые молекулы. Некоторые одноклеточные организмы, например бактерии, способны синтезировать все необходимые им аминокислоты из простейшей пищи. Высшие животные потеряли способность создавать некоторые аминокислоты (триптофан, лизин и др.). Эти аминокислоты называют незаменимыми. Они должны быть получены с пищей. Например, человеку требуется около грамма незаменимых аминокислот в день. Такие аминокислоты получаются путем расщепления (переваривания) белков нужного состава, поступающих с пищей. Расщепление белков происходит в пищеварительной системе с помощью ферментов (см. п. 10.2).

Все белки в воде находятся в метастабильном состоянии. Их гидролиз — распад с присоединением молекул воды — происходят с выделением свободной энергии Гиббса, так как свободная энергия продуктов меньше свободной энергии расщепляемых белков. Из-за очень большого потенциального барьера такой энергетически допустимый распад происходит крайне медленно. Без ферментов переваривание пищи происходило бы в течение нескольких лет. С помощью ферментов расщепление белков осуществляется очень быстро в обход потенциального барьера.

Характерной особенностью пептидных групп является их способность образовывать водородные связи друг с другом, с молекулами воды и с другими молекулами, содержащими электроотрицательные атомы .

Вследствие наличия простых одинарных сязей каждой пептидной группы с соседними атомами углерода плоскости пептидных групп могут поворачиваться вокруг этой связи относительно друг друга. Ограничение на повороты оказывает только взаимодействие

между соседними радикалами (стерические препятствия).

Благодаря возможности вращения вокруг одинарных связей (см. рис. 12) пептидная цепь оказывается весьма гибкой структурой. В растворе устанавливается форма, которая соответствует минимуму свободной энергии Гиббса, обусловленной внутримолекулярными взаимодействиями и взаимодействием с окружением. Образующаяся конфигурация белковой молекулы называется ее вторичной структурой.

<< Предыдущий параграф Следующий параграф >>
Оглавление